Et gi vill Aarte vu transmembrane Peptiden, an hir Klassifikatioun baséiert op kierperlechen a chemeschen Eegeschaften, Quellen, Verdauungsmechanismen a biomedizineschen Uwendungen.No hire physikaleschen a chemeschen Eegeschafte kënnen d'Membranpenetréiere Peptiden an dräi Typen opgedeelt ginn: kationesch, amphiphil a hydrophobesch.Kationesch an amphiphil Membran penetréierend Peptiden ausmaachen fir 85%, während hydrophobe Membranpenetréierende Peptiden nëmmen 15% ausmaachen.
1. Kationesch Membran penetréierend Peptid
Kationesch transmembrane Peptiden besteet aus kuerze Peptiden reich an Arginin, Lysin, an Histidin, wéi TAT, Penetratin, Polyarginin, P22N, DPV3 an DPV6.Ënner hinnen enthält Arginin Guanidin, wat Waasserstoffverbindunge mat negativ geluedenen Phosphorsäuregruppen op der Zellmembran ka vermëttelen an transmembrane Peptiden an d'Membran ënner der Bedingung vum physiologeschen PH Wäert vermëttelen.Studien vum Oligarginin (vu 3 R bis 12 R) weisen datt d'Membranpenetratiounsfäegkeet nëmmen erreecht gouf wann d'Quantitéit vun Arginin esou niddereg wéi 8 war, an d'Membranpenetratiounsfäegkeet graduell eropgaang ass mat der Erhéijung vun der Quantitéit vun Arginin.Lysin, obwuel kationesch wéi Arginin, enthält kee Guanidin, also wann et eleng existéiert, ass seng Membranpenetratiounseffizienz net ganz héich.Futaki et al.(2001) fonnt datt e gudde Membranpenetratiounseffekt nëmmen erreecht ka ginn wann d'kationesch Zellmembran penetréierend Peptid mindestens 8 positiv gelueden Aminosäuren enthält.Och wann positiv gelueden Aminosäurereschter wesentlech sinn fir penetrativ Peptiden fir d'Membran z'erreechen, sinn aner Aminosäuren gläich wichteg, sou wéi wann W14 an F mutéiert, Penetrabilitéit vu Penetratin verluer ass.
Eng speziell Klass vu kationesche transmembrane Peptiden ass nuklear Lokalisatiounssequenzen (NLSs), déi aus kuerze Peptiden reich an Arginin, Lysin a Prolin besteet a kënnen duerch den Nuklearporekomplex an den Kär transportéiert ginn.NLSs kënne weider an eenzel an duebel Typen opgedeelt ginn, respektiv aus engem an zwee Cluster vun Basis Aminosaieren.Zum Beispill, PKKKRKV vum Simian Virus 40 (SV40) ass en eenzegen Typen NLS, wärend nuklear Protein en Duebeltyp NLS ass.KRPAATKKAGQAKKKL ass déi kuerz Sequenz déi eng Roll an der Membrantransmembran spille kann.Well déi meescht NLSs Ladungsnummere manner wéi 8 hunn, sinn NLSs net effektiv transmembrane Peptiden, awer si kënnen effektiv transmembrane Peptiden sinn wa se kovalent verbonne mat hydrophobesche Peptid Sequenzen fir amphiphile transmembrane Peptiden ze bilden.
2. Amphiphile transmembrane Peptid
Amphiphile transmembrane Peptiden besteet aus hydrophilen an hydrophobe Domainen, déi an primär amphiphil, sekundär α-helical amphiphil, β-folding amphiphil a prolin-beräichert amphiphil opgedeelt kënne ginn.
Primär-Typ amphiphilic Verschleiung Membran Peptiden an zwou Kategorien, Kategorie mat NLSs kovalent verbonne duerch hydrophobic Peptid Sequenz, wéi MPG (GLAFLGFLGAAGSTMGAWSQPKKKRKV) a Pep - 1 (KETWWETWWTEWSQPKKRKV), Béid baséieren op der nuklearer Lokalisatioun Signal PKKICKRKV vun der Hydrophophob, incKRKV Domain vum MPG ass mat der Fusiounssequenz vum HIV Glycoprotein 41 (GALFLGFLGAAGSTMG A) verbonnen, an den hydrophobesche Domain vu Pep-1 ass mat dem Tryptophan-räiche Stärekoup mat héijer Membranaffinitéit (KETWWET WWTEW) verbonnen.Wéi och ëmmer, déi hydrophobe Domaine vu béide si mam nuklear Lokaliséierungssignal PKKKRKV duerch WSQP verbonnen.Eng aner Klass vu primäre amphiphilen transmembrane Peptiden gouf aus natierleche Proteinen isoléiert, wéi pVEC, ARF (1-22) a BPrPr (1-28).
Déi sekundär α-helical amphiphile transmembrane Peptiden binden un d'Membran iwwer α-Helice, an hir hydrophilen an hydrophobe Aminosaierreschter sinn op verschiddene Surfaces vun der helical Struktur, wéi MAP (KLALKLALK ALKAALKLA).Fir Beta-Peptid-Klapptyp amphiphile Verschleißmembran ass seng Fäegkeet fir e Beta-gepléckt Blat ze bilden entscheedend fir seng Penetratiounsfäegkeet vun der Membran, sou wéi am VT5 (DPKGDPKGVTVTVTVTVTGKGDPKPD) am Prozess vun der Fuerschung vun der Penetratiounsfäegkeet vun der Membran, mam Typ D - Aminosaier Mutatioun Analoga konnt net Beta gefaltet Stéck bilden, d'Penetratiounsfäegkeet vun der Membran ass ganz schlecht.A prolin-beräicherten amphiphilen transmembrane Peptiden gëtt Polyprolin II (PPII) einfach a purem Waasser geformt wann Prolin héich an der Polypeptidstruktur beräichert ass.PPII ass eng lénkshand Helix mat 3.0 Aminosäurereschter pro Tour, am Géigesaz zu der Standard rietshänteg Alpha-Helix Struktur mat 3.6 Aminosaierreschter pro Tour.Proline-beräichert amphiphilic transmembrane peptides abegraff Bovine antimicrobial peptide 7 (Bac7), synthetesch polypeptide (PPR) n (n kann 3, 4, 5 an 6), etc.
3. Hydrophobe Membran penetréiert Peptid
Hydrophobe transmembrane Peptiden enthalen nëmmen net-polare Aminosäurereschter, mat enger Nettoladung manner wéi 20% vun der Gesamtladung vun der Aminosaier Sequenz, oder enthalen hydrophobesch Deeler oder chemesch Gruppen déi wesentlech fir Transmembran sinn.Obwuel dës cellulär transmembrane Peptiden dacks iwwersinn ginn, existéiere se, sou wéi Fibroblastwachstumsfaktor (K-FGF) a Fibroblastwachstumsfaktor 12 (F-GF12) vum Kaposi Sarkom.
Post Zäit: Mar-19-2023