Phosphorylatioun beaflosst all Aspekter vum celluläre Liewen, a Proteinkinasen beaflossen all Aspekter vun intrazellulärer Kommunikatiounsfunktiounen andeems se Signalweeër a cellulär Prozesser reguléieren.Wéi och ëmmer, aberrant Phosphorylatioun ass och d'Ursaach vu ville Krankheeten;besonnesch mutéiert Proteinkinasen a Phosphatasen kënne vill Krankheeten verursaachen, a vill natierlech Toxine a Pathogenen hunn och en Effekt andeems de Phosphorylatiounsstatus vun intrazelluläre Proteinen geännert gëtt.
Phosphorylatioun vu Serin (Ser), Threonin (Thr), an Tyrosin (Tyr) ass e reversiblen Proteinmodifikatiounsprozess.Si sinn an der Reguléierung vu ville celluläre Aktivitéiten involvéiert, sou wéi Rezeptor-Signalisatioun, Proteinassociatioun a Segmentatioun, Aktivatioun oder Inhibitioun vun der Proteinfunktioun, a souguer Zell Iwwerliewe.Phosphate sinn negativ gelueden (zwee negativ Ladungen pro Phosphatgrupp).Dofir ännert hir Zousatz d'Eegeschafte vum Protein, wat normalerweis eng konformational Ännerung ass, wat zu enger Verännerung vun der Struktur vum Protein féiert.Wann d'Phosphatgrupp ofgeschaaft gëtt, gëtt d'Konformatioun vum Protein zréck an säin ursprénglechen Zoustand.Wann déi zwee konformational Proteine verschidden Aktivitéiten weisen, kann d'Phosphorylatioun als molekulare Schalter fir de Protein handelen fir seng Aktivitéit ze kontrolléieren.
Vill Hormone reguléieren d'Aktivitéit vu spezifeschen Enzymen andeems de Phosphorylatiounszoustand vu Serin (Ser) oder Threonin (Thr) Reschter eropgeet, an Tyrosin (Tyr) Phosphorylatioun kann duerch Wuesstumsfaktoren ausgeléist ginn (wéi Insulin).D'Phosphatgruppen vun dësen Aminosäuren kënne séier ewechgeholl ginn.Sou funktionnéieren Ser, Thr, an Tyr als molekulare Schalter an der Reguléierung vun cellulären Aktivitéiten wéi Tumorproliferatioun.
Synthetesch Peptiden spillen eng ganz nëtzlech Roll an der Studie vu Proteinkinase Substrater an Interaktiounen.Wéi och ëmmer, et ginn e puer Faktoren, déi d'Adaptabilitéit vun der Phosphopeptid-Synthesetechnologie behënneren oder limitéieren, sou wéi d'Onméiglechkeet fir voll Automatiséierung vun der Solidphase Synthese z'erreechen an de Mangel u praktescher Verbindung mat Standard analytesche Plattformen.
D'Plattform-baséiert Peptidsynthese a Phosphorylatiounsmodifikatiounstechnologie iwwerwannt dës Aschränkungen wärend d'Syntheseeffizienz a Skalierbarkeet verbessert, an d'Plattform ass gutt gëeegent fir d'Studie vu Proteinkinase-Substrate, Antigenen, Bindungsmolekülen, an Inhibitoren.
Post Zäit: Mee-31-2023