Véier Charakteristike vun antimikrobiellen Peptiden

Dës antimikrobiell Peptiden goufen ursprénglech aus de Verteidegungssystemer vun Insekten, Mamendéieren, Amphibien, etc., a si enthalen haaptsächlech véier Kategorien:

1. Cecropin war ursprénglech an der Immunlymph vu Cecropiamoth präsent, déi haaptsächlech an aneren Insekten fonnt gëtt, an ähnlech bakterizid Peptiden sinn och am Schwein-Darm fonnt.Si sinn typesch charakteriséiert duerch eng staark alkalesch N-terminal Regioun gefollegt vun engem laange hydrophobesche Fragment.

2. Xenopus antimikrobiell Peptiden (Magainin) ginn aus de Muskelen a Bauch vu Fräschen ofgeleet.D'Struktur vun Xenopus antimikrobiellen Peptiden gouf och als helical fonnt, besonnesch an hydrophoben Ëmfeld.D'Konfiguratioun vun Xenopus Antipeptiden a Lipidschichten gouf duerch N-markéiert Festphase NMR studéiert.Baséierend op der chemescher Verréckelung vun der Acylamine Resonanz, waren d'Helice vun Xenopus-Antipeptide parallele Bilayer Flächen, a si konnten konvergéieren fir en 13mm Käfeg mat enger periodesch spiralescher Struktur vun 30mm ze bilden.

3. Defensin Verteidegungspeptide ginn ofgeleet vu mënschleche polykaryotesche neutrophile Kanéngchen Polymakrophagen mat komplette nuklear Lobule an Darmzellen vun Déieren.Eng Grupp vun antimikrobiellen Peptiden ähnlech wéi Mamendéieren Verteidegungspeptide goufen aus Insekten extrahéiert, genannt "Insektverteidegungspeptide".Am Géigesaz zu Mamendéieren Verteidegungspeptide sinn Insekt Verteidegungspeptide nëmmen aktiv géint Gram-positiv Bakterien.Och Insekt Verteidegungspeptide enthalen sechs Cys Reschter, awer d'Methode fir Disulfidbindung mateneen ass anescht.Den intramolekuläre Disulfid Bréck Bindungsmodus vun antibakteriellen Peptiden extrahéiert aus Drosophila melanogast war ähnlech wéi dee vu Planzeverteidegungspeptiden.Ënner Kristallbedéngungen ginn Verteidegungspeptide als Dimer presentéiert.

""

4.Tachyplesin ass ofgeleet vun Houfeisenëmlafbunnen, genannt Houfeisenkrab.Konfiguratiounsstudien weisen datt et eng antiparallell B-Klappkonfiguratioun adoptéiert (3-8 Positiounen, 11-16 Positiounen), an deemβ-Wénkel ass matenee verbonnen (8-11 Positiounen), an zwee Disulfidbindunge ginn tëscht de 7 an 12 Positiounen generéiert, an tëscht den 3 an 16 Positiounen.An dëser Struktur ass d'hydrophobe Aminosäure op enger Säit vum Fliger lokaliséiert, an déi sechs kationesch Reschter erschéngen um Schwanz vum Molekül, sou datt d'Struktur och biophil ass.

Et folgt datt bal all antimikrobiell Peptiden kationesch an der Natur sinn, obwuel se an der Längt an der Héicht variéieren;Um héich Enn, ob a Form vun Alpha-helikal oderβ- ausklappen, bitropesch Struktur ass déi gemeinsam Feature.


Post Zäit: Apr-20-2023