Disulfidbindungen sinn en onverzichtbaren Deel vun der dreidimensionaler Struktur vu ville Proteinen.Dës kovalente Bindungen kënnen a bal all extrazelluläre Peptiden a Proteinmoleküle fonnt ginn.
Eng Disulfidbindung gëtt geformt wann e Cystein Schwefelatom eng kovalent eenzeg Bindung mat der anerer Halschent vum Cystin Schwefelatom op verschiddene Positiounen am Protein bildt.Dës Obligatiounen hëllefen Proteinen ze stabiliséieren, besonnesch déi aus Zellen secretéiert.
Déi effizient Bildung vun Disulfidbindungen involvéiert verschidden Aspekter wéi eng korrekt Gestioun vu Cysteine, Schutz vun Aminosäurereschter, Entfernungsmethoden vu Schutzgruppen a Pairungsmethoden.
Peptiden goufen mat Disulfidbindungen gepflanzt
Gutuo Organismus huet eng reife Disulfidbindungsring Technologie.Wann de Peptid nëmmen ee Paar Cys enthält, ass d'Disulfidbindungsbildung einfach.Peptiden ginn a festen oder flëssege Phasen synthetiséiert,
Et gouf dann an enger pH8-9 Léisung oxidéiert.D'Synthese ass relativ komplex wann zwee oder méi Puer Disulfidbindunge musse geformt ginn.Och wann d'Disulfidbindungsbildung normalerweis spéit am synthetesche Schema ofgeschloss ass, heiansdo ass d'Aféierung vu virgeformte Disulfiden avantagéis fir Peptidketten ze verbannen oder ze verlängeren.Bzl ass eng Cys Schutzgrupp, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, etc., wäit a Symbiont benotzt.Mir spezialiséiert op Disulfid Peptid Synthese abegraff:
1. Zwee Puer Disulfidbindunge ginn am Molekül geformt an zwee Puer Disulfidbindunge ginn tëscht de Molekülen geformt
2. Dräi Puer Disulfidbindunge ginn an der Molekül geformt an dräi Puer Disulfidbindunge ginn tëscht de Molekülen geformt
3. Insulin Polypeptid Synthese, wou zwee Paar Disulfidbindungen tëscht verschiddene Peptid Sequenzen geformt ginn
4. Synthese vun dräi Pairen Disulfid-gebonne Peptiden
Firwat ass Cysteinyl Aminogrupp (Cys) sou speziell?
D'Säitekette vum Cys huet eng ganz aktiv reaktiv Grupp.D'Waasserstoffatome an dëser Grupp ginn einfach duerch fräi Radikaler an aner Gruppen ersat, a kënne sou einfach kovalente Verbindunge mat anere Moleküle bilden.
Disulfidbindunge sinn e wichtege Bestanddeel vun der 3D Struktur vu ville Proteinen.Disulfid Bréck Obligatiounen kënnen d'Elastizitéit vum Peptid reduzéieren, d'Steifheit erhéijen an d'Zuel vu potenziellen Biller reduzéieren.Dës Bildbegrenzung ass wesentlech fir biologesch Aktivitéit a strukturell Stabilitéit.Säin Ersatz kann dramatesch sinn fir d'Gesamtstruktur vum Protein.Hydrophobe Aminosäuren wéi Dew, Ile, Val sinn en Helixstabilisator.Well et stabiliséiert d'Disulfid-Bindung α-Heliks vun der Cysteinbildung och wann Cystein keng Disulfidbindungen bilden.Dat ass, wann all cysteine Reschter waren am reduzéierten Zoustand, (-SH, droen fräi sulfhydryl Gruppen), en héije Prozentsaz vun helical Fragmenter wier méiglech.
D'Disulfidbindunge geformt vum Cystein sinn haltbar fir d'Stabilitéit vun der tertiärer Struktur.An de meeschte Fäll sinn SS Brécke tëscht Obligatiounen néideg fir d'Bildung vu quaternäre Strukturen.Heiansdo sinn d'Cysteinreschter, déi Disulfidbindunge bilden, wäit ausser an der primärer Struktur.D'Topologie vun Disulfidbindungen ass d'Basis fir d'Analyse vun der Protein Primärstruktur Homologie.D'Cysteinreschter vun den homologen Proteine si ganz konservéiert.Nëmmen Tryptophan war statistesch méi konservéiert wéi Cystein.
De Cystein ass am Zentrum vun der katalytescher Plaz vun der Thiolase.Cystein kann Acyl Zwëscheprodukter direkt mam Substrat bilden.Déi reduzéiert Form wierkt als "Schwefelbuffer", deen de Cystein am Protein am reduzéierten Zoustand hält.Wann de pH niddereg ass, favoriséiert d'Gläichgewiicht déi reduzéiert -SH Form, wärend an alkaleschen Ëmfeld -SH méi ufälleg ass fir oxidéiert ze ginn fir -SR ze bilden, a R ass alles anescht wéi e Waasserstoffatom.
Cystein kann och mat Waasserstoffperoxid an organeschen Peroxide reagéieren als Entgiftungsmëttel.
Post Zäit: Mee-19-2023